Eigenschaften von Enzymen

Aufbau
– (wasserlösliche ) Proteine

Fortbewegung
– Fortbewegung durch Teilchendiffusion

Funktion
– Biokatalysatoren: katalysieren chemische Reaktionen
– beschleunigen chemische Reaktionen durch Herabsetzen der AE (Aktivierungsenergie) durch Stabilisierung des energetisch ungünstigen Übergangszustandes
– Enzym-Subtrat-Reaktion: Enzyme werden im aktiven Zentrum des Enzyms nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip gebunden –> Enzym-Subtrat-Komplex –> Enzym und Produkt(e); das Enzym findet sich nach der Reaktion wieder in Ausgangsform; Erkennung von Enzym und Substrat durch nicht-kovalente Wechselwirkung (H-Brücken, elektrostatische Wechselwirkung, hydrophobe Effekte)
– Bindung des Substrats an das Enzym muss eng genug sein, um das gering konzentrierte Substrat zu binden, darf aber nicht zu stark sein, da das Substrat nicht dauerhaft gebunden werden soll
– freie Reaktionsenthalpie bleibt – trotz Enzymen – unverändert, enzymatische Reaktionen können endo- und exotherm sein

Die Reaktionsgeschwindigkeit
– wird durch die Reaktionsbedingungen (pH-Wert, Temperatur, Salzkonzentration, Effektoren: Aktivatoren und Inhibitoren) bestimmt
– bestimmt die Substratkonzentration
– Wechselzahl = Substratmenge, die pro Zeiteinheit umgesetzt wird

Die Enzymaktivität
-ist proportional zur Reaktionsgeschwindigkeit
– pH- und Temperaturoptimum, -maximum und -minimum
– steigt mit der Temperatur nach RGT-Regel: 5-10 Grad Temperaturerhöhung –> Verdoppelung der Reaktionsgeschwindigkeit
– Temperaturoptimum bei 35 Grad; ab 50 Grad denaturieren Enzyme
– bei zu hohen oder niedrigen pH-Werten spaltet Enzyme H-Protonen ab bzw. nehmen sie auf

Eigenschaften
– enzymatische Umsetzung ist theoretisch reversibel
– substrat- und wirkungsspezifisch

Enzym- und Substratkonzentration
– ob Enzym Substrat „findet“, hängt vom Zufall ab –> mit erhöhter Substrat- oder Enzymkonzentration erhöht sich die Wahrscheinlichkeit eines wirksamen Zusammenstoßes
– Kapazitäten der Enzyme für Substrat können ausgelastet werden, deshalb nimmt die Enzymaktivität bei Erhöhung der Substratkonzentration nicht unendlich zu
– Substrathemmung = gegenseitige Behinderung der Substratmoleküle bei hoher Substratkonzentration
– Michaelis-Konstante = Substratkonzentration bei der die Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit = Maß für die Affinität

Spezielle Enzyme
– manche Enzyme benötigen Cofaktoren (Metall-Ionen) oder Coenzyme (Vitamin-Derivate) um wirken zu können
– multifunktionelle Enzyme = einzelne Proteinketten mit mehreren Enzymfunktionen

Formen der Hemmung von Enzymen

Kompetetive Hemmung
– Enzym bindet substratähnlichen Hemmstoff, wandelt ihn aber nicht um –> kurzzeitige Verdrängung des Substrats; Hemmstoffwirkung vergrößert sich mit Zunahme der Hemmstoffkonzentration

Allosterische Hemmung
– substratähnlicher Stoff lagert sich an Enzym, nicht am aktiven Zentrum, sondern an einer zweiten Bindungsstelle an –> dadurch ändert sich die Passform des gesamten Enzyms –> das echte Substrat kann nicht mehr gebunden werden

Irreversible Hemmung durch Schwermetallionen
– besonders durch Quecksilber und Blei
– Passformänderung der Enzyme nicht mehr reversibel
– einige Organismen werden als Bioindikatoren eingesetzt, da ihre Enzyme empfindlich auf Schwermetallionen reagieren